ENZIMAS

ENZIMAS

El metabolismo celular es la suma de las reacciones químicas que ocurren simultáneamente. Cada una de estas reacciones es catalizada por una enzima. De este modo podemos decir que las enzimas intervienen en todo proceso que implique VIDA.

Las enzimas, también conocidas como catalizadores orgánicos o biocatalizadores son proteínas globulares sintetizadas por los organismos vivos cuya función es aumentar la velocidad de las reacciones químicas. Otras enzimas que tienen una naturaleza química de acido nucleico y no de proteína son llamadas RIBOZIMAS.

Las enzimas ejercen su función predominantemente en el interior de la célula.

¿Cómo ACTUAN LAS ENZIMAS?

Las encimas actúan disminuyendo la barrera de Energía de Activación (Ea) por lo que un número mayor de moléculas alcanzan la energía de transición (estado de excitación).

TERMINOLOGIA ENZIMATICA

• · SITIO ACTIVO: es el lugar de la enzima donde ocurren los fenómenos de fijación y conversión química del sustrato. Es una hendidura o bolsillo ubicado en la superficie de la proteína.
  
• SUSTRATO (S): es la molécula que se une al sitio activo en donde va a ser transformada en producto.

• COMPLEJO ENZIMA SUSTRATO (ES): Unión temporal entre la enzima y el sustrato, momento en el cual el sustrato es convertido en producto.
  
• PRODUCTO (P): Resultado de la reacción enzimática.

FUERZAS QUE MANTIENEN EL COMPLEJO ES
1.INTERACCIONES NO COVALENTES: son las principales fuerzas de unión entre la enzima y el sustrato.

·         Interacciones electrostáticas

·         Puentes de hidrogeno

·         Fuerzas de Van der Wals

·         Interacciones hidrofobicas

  2.INTERACCIONES COVALENTES TEMPORALES: entre cadenas laterales de aminoácidos y el sustrato.

PROPIEDADES DE LAS ENZIMAS

  1. Son extremadamente eficientes.

  2. Poseen alto grado de especificidad por sus sustratos.

  3. No sufren modificaciones en el proceso de reacción.

  4. No cambian la Keq (constante de equilibrio) de la reacción,   simplemente aumentan la velocidad para alcanzar el ese equilibrio.

  5. Están sujetas a regulación y control.

  6. Están presentes en pequeñas cantidades.

  7. Son proteínas globulares generalmente de alto PM (peso molecular), solubles.

  8. Actúan en condiciones moderadas de presión y temperatura.

  

CLASIFICACIÓN Y NOMENCLATURA

NOMENCLATURA

      ·NOMBRE COMUN (No sistemática, tradicional)

- Antes de 1965 el nombre de la enzima no guardaba relación con el sustrato, n i con la reacción que catalizaba. Ejemplo: pepsina, tripsina.

- Luego se nombran a las enzimas con el nombre del sustrato sobre el cual actuaba, con el sufijo “asa”. Ejemplos: ureasa, maltasa.

- En algunos casos incluyen el tipo de reacción que cataliza la enzima. Ejemplo: lactato deshidrogenasa.

·NOMBRE SISTEMATICO: la Comisión de Enzimas (EC) establece reglas para nombrar las enzimas

- Toda enzima debe tener un número de clasificación de 4 dígitos y un nombre sistemático.
Ejemplo: 2.7.3.2. ATP: creatina kinasa.

              
Numero de clasificación EC 3.6.1.8. 3. Clase principal 6. Sub-clase (tipo de enlace sobre el cual actúa) 1. Sub-sub-clase (grupo sobre el cual actúa. Cofactor requerido) 8. Numero de orden (orden en el que fue añadido a la lista)

Nombre sistemático Sustrato: Tipo de reacción

1. CLASIFICACION

MECANISMOS DE 

ACCIÓN

Para actuar la enzima debe unirse necesariamente al sustrato (S). FASES:

   1. Unión de la E con el S (formación complejo ES)

   2. Modificación del S (conversión en P)

   3. Liberación del P

Las enzimas pueden actuar de diversas formas, aunque, como se verá a continuación, siempre dando lugar a una disminución del valor de ΔG^‡

§  Reducción de la energía de activación mediante la creación de un ambiente en el cual el estado de transición es estabilizado (por ejemplo, forzando la forma de un sustrato: la enzima produce un cambio de conformación del sustrato unido el cual pasa a un estado de transición, de modo que ve reducida la cantidad de energía que precisa para completar la transición).

§  Reduciendo la energía del estado de transición, sin afectar la forma del sustrato, mediante la creación de un ambiente con una distribución de carga óptima para que se genere dicho estado de transición.

§  Proporcionando una ruta alternativa. Por ejemplo, reaccionando temporalmente con el sustrato para formar un complejo intermedio enzima/sustrato (ES), que no sería factible en ausencia de enzima.

§  Reduciendo la variación de entropía de la reacción mediante la acción de orientar correctamente los sustratos, favoreciendo así que se produzca dicha reacción.

§  Incrementando la velocidad de la enzima mediante un aumento de temperatura. El incremento de temperatura facilita la acción de la enzima y permite que se incremente su velocidad de reacción. Sin embargo, si la temperatura se eleva demasiado, la conformación estructural de la enzima puede verse afectada, reduciendo así su velocidad de reacción, y sólo recuperando su actividad óptima cuando la temperatura se reduce. No obstante, algunas enzimas son termolábiles y trabajan mejor a bajas temperaturas.

CINETICA ENZIMATICA

La cinética enzimática estudia la velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas. Estos estudios proporcionan información directa acerca del mecanismo de la reacción catalítica y de la especifidad del enzima. La velocidad de una reacción catalizada por un enzima puede medirse con relativa facilidad, ya que en muchos casos no es necesario purificar o aislar el enzima. La medida se realiza siempre en las condiciones óptimas de pH, temperatura, presencia de cofactores, etc, y se utilizan concentraciones saturantes de sustrato. En estas condiciones, la velocidad de reacción observada es la velocidad máxima (V_max). La velocidad puede determinarse bien midiendo la aparición de los productos o la desaparición de los reactivos.

Para explicar la relación oservada entre la velocidad inicial v₀) y la concentración inicial de sustrato ([S]₀) Michaelis y Menten propusieron que las reacciones catalizadas enzimáticamente ocurren en dos etapas: En la primera etapa se forma el complejo enzima-sustrato y en la segunda, el complejo enzima-sustrato da lugar a la formación del producto, liberando el enzima libre:

En este esquema, k₁, k₂ y k₃ son las constantes cinéticas individuales de cada proceso y también reciben el nombre de constantes microscópicas de velocidad. Según esto, podemos afirmar que:

•   v₁ = k₁ [E] [S]
•   v₂ = k₂ [ES]
• v₃ = k₃ [ES]

Se puede distinguir entre enzima libre (E) y enzima unido al sustrato (ES), de forma que laconcentración total de enzima, [E_T], (que es constante a lo largo de la reacción) es:

[E_T] = [E] + [ES]

Como [E] = [ET] - [ES], resulta que: v₁= k₁[S] [E_T] - k₁ [S] [ES]

COENZIMAS

Las coenzimas son pequeñas moléculas orgánicas que transportan grupos químicos de una enzima a otra. Algunos de estos compuestos, como la riboflavina, la tiamina y el ácido  son vitaminas (las cuales no pueden ser sintetizados en cantidad suficiente por el cuerpo humano y deben ser incorporados en la dieta). Los grupos químicos intercambiados incluyen el ion hidruro (H^-) transportado por NAD o NADP⁺, el grupo fosfato transportado por el ATP, el grupo acetilo transportado por la coenzima A, los grupos formil, metenil o metil transportados por el ácido fólico y el grupo metil transportado por la S-Adenosil metionina.

Debido a que las coenzimas sufren una modificación química como consecuencia de la actividad enzimática, es útil considerar a las coenzimas como una clase especial de sustratos, o como segundos sustratos, que son comunes a muchas enzimas diferentes. Por ejemplo, se conocen alrededor de 700 enzimas que utilizan la coenzima NADH.

Las coenzimas suelen estar continuamente regenerándose y sus concentraciones suelen mantenerse a unos niveles fijos en el interior de la célula: por ejemplo, el NADPH es regenerado a través de la ruta de las pentosas fosfato y la S-Adenosil metionina por medio de la metionina adenosiltransferasa. Esta regeneración continua significa que incluso pequeñas cantidades de coenzimas son utilizadas intensivamente. Por ejemplo, el cuerpo humano gasta su propio peso en ATP cada día. 

BIBLIOGRAFIA
http://www.scribd.com/doc/25430831/Enzimas-generalidades-propiedades-clasificacion-Coila-P-FMVZ-UNA-Puno
http://www.ehu.es/biomoleculas/enzimas/enz3.htm#mm